But Le stress oxydant et les modifications oxydatives des protéines sont directement impliqués dans les complications du diabète. Un facteur puissamment protecteur contre le stress oxydant, produit par notre organisme, n’est autre que l’albumine, protéine la plus abondante du plasma. Mais, en particulier chez les diabétiques, la structure de l’albumine se trouve modifiée par des phénomènes de glycation qui confèrent à la protéine des propriétés biologiques néfastes. Dans cette étude, nous avons cherché à comparer les modifications structurales et fonctionnelles de l’albumine glyquée in vitro avec celles de l’albumine purifiée à partir de patients diabétiques. Méthodes L’albumine humaine a été purifiée à partir de patients diabétiques ou de témoins en utilisant la chromatographie d’affinité. La glycation in vitro d’albumine humaine a été effectuée par des incubations en présence de méthylglyoxal (MGO) ou de glucose. Les statuts structuraux et fonctionnels (pouvoir antioxydant) des différentes préparations d’albumine ont été déterminés et comparés au moyen notamment de mesures de propriétés électrophorétiques, de fluorescence, de capacités de liaison de métaux ou de neutralisation de radicaux libres. Résultats Une augmentation importante et significative des modifications de type oxydatif a été observée à la fois au niveau des préparations d’albumine glyquée in vitro par le glucose ou le MGO, mais également dans la protéine lorsqu’elle purifiée à partir de patients diabétiques. En particulier, une altération des propriétés antioxydantes de piégeage des radicaux libres et de fixation des métaux a été mise en évidence pour l’albumine provenant de diabétiques. Conclusion Ce travail contribue à montrer l’importance de l’albumine comme un biomarqueur majeur à privilégier pour le développement de stratégies nutritionnelles ou pharmaceutiques afin de limiter les désordres inhérents à la pathologie diabétique.